Conclui-se que a insulina presumivelmente não ativa PFK 2 através de alterações nos níveis de cAMP e efetores ou através da inibição da dissociação da proteína quinase dependente de cAMP. Os dados suportam a hipótese de que a insulina pode atuar via ativação da PFK 2 fosfatase.
A fosfofrutoquinase é estimulada pela insulina?
A insulina estimula a ligação da fosfofrutoquinase ao citoesqueleto e aumenta os níveis de glicose 1,6-bifosfato nos fibroblastos NIH-3T3, o que é prevenido pelos antagonistas da calmodulina.
Por que a fosfofrutoquinase é ativada?
PFK1 é ativado alostericamente por uma alta concentração de AMP, mas o ativador mais potente é a frutose 2, 6-bifosfato, que também é produzida a partir de frutose-6-fosfato por PFK2. Assim, uma abundância de F6P resulta em uma maior concentração de frutose 2,6-bifosfato (F-2,6-BP).
Como a insulina e o glucagon regulam a Fosfofrutoquinase 1?
A insulina permite que a glicose seja absorvida e utilizada pelos tecidos. Assim, o glucagon e a insulina fazem parte de um sistema de feedback que mantém os níveis de glicose no sangue em um nível estável. A regulação precisa do PFK1 evita que a glicólise e a gliconeogênese ocorram simultaneamente.
O que inibe e ativa a fosfofrutoquinase?
Citrate inibe a fosfofrutoquinase aumentando o efeito inibitório do ATP. … Frutose 2,O 6-bifosfato ativa a fosfofrutoquinase aumentando sua afinidade pela frutose 6-fosfato e diminuindo o efeito inibitório do ATP (Figura 16.18).
