Que a ubiquitinação e degradação de PKC são prevenidas pela inibição da ativação de PKC demonstrou pela primeira vez que uma proteína quinase Ser/Thr exibe degradação proteica dependente de ativação (25), que atua como um mecanismo regulador de feedback.
O que causa a degradação da proteína?
Proteínas são marcadas para degradação pela a ligação da ubiquitina ao grupo amino da cadeia lateral de um resíduo de lisina. Ubiquitinas adicionais são então adicionadas para formar uma cadeia multiubiquitina. Essas proteínas poliubiquinadas são reconhecidas e degradadas por um grande complexo de proteases de múltiplas subunidades, chamado de proteassoma.
O que as quinases fazem com as proteínas?
Proteína quinases e fosfatases são enzimas catalisando a transferência de fosfato entre seus substratos. Uma proteína quinase catalisa a transferência de -fosfato de ATP (ou GTP) para seus substratos proteicos, enquanto uma proteína fosfatase catalisa a transferência de fosfato de uma fosfoproteína para uma molécula de água.
Qual enzima é responsável pela degradação da proteína?
Proteólise é a quebra de proteínas em polipeptídeos ou aminoácidos menores. Não catalisada, a hidrólise das ligações peptídicas é extremamente lenta, levando centenas de anos. A proteólise é tipicamente catalisada por enzimas celulares chamadas proteases, mas também pode ocorrer por digestão intramolecular.
O que acontece quando a proteína quinase é ativada?
Proteína quinase A está envolvidana resposta de 'luta ou fuga' em mamíferos. Nesta resposta, o hormônio adrenalina causa a produção de AMPc, um mensageiro secundário. O cAMP então ativa a proteína quinase A. A proteína quinase A ativa a fosforilase quinase, que continua o caminho para a quebra do glicogênio.
