2024 Autor: Elizabeth Oswald | [email protected]. Última modificação: 2024-01-13 00:11
Carboxipeptidase (CP) cliva o aminoácido no terminal C de uma cadeia polipeptídica.
O que é clivagem da carboxipeptidase?
Carboxipeptidase A cliva aminoácidos aromáticos ou de cadeia ramificada; a carboxipeptidase B cliva off aminoácidos básicos. O resultado final da proteólise pancreática são alguns aminoácidos livres e uma mistura de oligopeptídeos. … Na fase gástrica, as pepsinas quebram as proteínas em polipeptídeos e alguns aminoácidos.
Onde os aminoácidos são clivados?
O substrato peptídico fica em uma ranhura na superfície da enzima, com a ligação peptídica que deve ser hidrolisada sobre o sítio catalítico (mostrado aqui como um círculo vermelho). O aminoácido que fornece o grupo carboxila da ligação a ser clivada fica em uma bolsa abaixo do sítio catalítico.
Como a carboxipeptidase A cliva a proteína?
A carboxipeptidase (EC número 3.4. 16 - 3.4. 18) é uma enzima protease que hidrolisa (cliva) uma ligação peptídica no terminal carboxi (terminal C) extremidade de uma proteína ou peptídeo. Isso contrasta com as aminopeptidases, que clivam as ligações peptídicas no terminal N das proteínas.
Qual é a ação da carboxipeptidase A?
Carboxipeptidase A (CPA) é uma metaloprotease contendo zinco que remove o resíduo de aminoácido do C-terminal de uma cadeia peptídica . Tem sido uma das enzimas mais intensamente estudadas no campo catalítico de MIP. A ação catalítica do CPAenvolve dois grupos guanidínio e um íon Zn2+.
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